Los Sitios de La Cocina de Pasqualino Marchese
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La gelatina – Génesis Realmente me ha gustado como Bressanini empieza a darle nacimiento a la gelatina:
Fue hace tiempo que el hombre dejó cocinar en agua pedazos de carne y huesos, y el líquido resultante, si concentrado y enfriado, se espesaba manteniendo aprisionada agua y aromas dando origen a la gelatina. Los egipcios y romanos ya la conocían y la utilizaban con pegamento, mientras que en el Medioevo hacía parte de los grandes banquetes de los nobles y poderosos. En su comienzo, en Italia por ejemplo, era conocida como cola de pescado o colapez, pues la gelatina se utilizaba como pegamento y probablemente fue su primer empleo; de pescado porque la materia prima era a base de vejigas natatorias de pescados y en particular de esturión. En nuestros tiempos el 80% de la gelatina alimentaria es producida de cuero de cerdo, el resto de un substrato de piel bovina y huesos de cerdo y bovinos. Hay dos tipos de gelatina, según el proceso utilizado en la producción emplea ácidos o bases. Los dos tipos vienen indicados con tratamiento A (tratamiento ácido, punto isoeléctrico 7-9) y B (tratamiento básico, punto isoeléctrico 4-5). El punto isoeléctrico es el valor del pH cuya carga neta sobre una proteína es nula. La gelatina viene extraída con agua caliente, ácidos o bases. Lugo filtrada, deshidratada y secada.
El colágeno
Químicamente cada cadena tiene la estructura repetida Gly-X-Y- donde Gly es el aminoácido Glicina, e X, Y son otros dos aminoácidos que dependen del animal elegido, si bien la Prolina tiene preferencia por la posición X y la Hidroxiprolina por la posición Y. Esta variante implica que según el origen del animal, se producen gelatinas con propiedades algo distintas entre ellas. Entre los aminoácidos que forman la triple hélice está completamente ausente el triptófano, esencial para nuestro organismo. Por tal motivo la gelatina no se puede utilizar como un sustituto proteico completo. En los animales maduros (o viejos…) se forman ligamentos más fuertes sea en las diversas cadenas que en la distintas hélices. Por este motivo los cortes de carne ricos en tejido conectivo de animales maduros tienen la necesidad de cocciones prolongadas y húmedas para poder disolver los ligamentos formados entre las cadenas de colágeno (guisos, pucheros, etc.). Es posible ‘desenroscar’ los hilos de las fibras por medio d agua caliente: la temperatura del agua para empezar a aflojar los ligamentos de la triple hélice, para animales mamíferos terrestres, es alrededor de 60 ºC. A esta temperatura el colágeno empieza a contraerse aflojando los ligamentos de la triple hélice haciendo más rígida la estructura muscular, las fibras musculares se contraen y los jugos vienen liberados. En la cocción de la carne, a los 65 ºC, los jugos salen completamente y la carne se contrae, pierde volumen y adquiere un color gris. A los 70 ºC, lentamente y en presencia del agua, el colágeno empieza a disolverse y transformarse en gelatina. Las fibras no pueden mantenerse unidas por el tejido conectivo y se separan fácilmente. Si bien las fibras se vuelven duras y secas, pero separadas por la gelatina, como lubrificante, la carne, bajo nuestros dientes, parece tierna como manteca…
Gelatina en polvo, en hoja, escala de Bloom. No todas las gelatinas son iguales, por tener diferentes composiciones. Un gramo de gelatina disuelta en una misma cantidad de agua, puede llevar a un gel con una consistencia distinta. Por ese motivo es preciso que tengamos una grandeza, una unidad de medida, para identificar su poder gelificante. Existen gelatinas en polvo y en hojas: las dos son idénticas. Las hojas vienen producidas a partir de la gelatina en polvo, con valores distintos de grado Bloom. El grado Bloom es el peso en gramos necesario para aplicar sobre una superficie de un gel por medio de un pistón de 12,7 mm de diámetro para producir un achicamiento de 4 milímetros. El gel debe tener un concentración del 6,67% y dejado en descanso por 16-18 horas a 10 ºC. Los valores oscilan entre 30 a 300 grados Bloom. La común gelatina alimentar tiene un valor entre 110 a 150 grados Bloom. De todo modo para no preocuparse mucho del grado Bloom, en las indicaciones del fabricante viene indicado el peso de cada hoja o el número de hojas por cantidad de agua para una consistencia media.
Temperatura de fusión y gelificación La gelatina, como todas las proteínas, es totalmente sin olor y sin sabor. La gelatina en hojas ablandan en agua fría unos diez minutos, exprimirlos para luego utilizarlos. La procedimiento responde a la necesidad de dejar el tiempo para que el agua penetre en la hoja y ablandar los distintos hilos de colágeno, exprimirla luego es para no dejar agua en exceso, y disolverla en el líquido que queremos gelificar mezclando para evitar grumos. Se puede disolver la gelatina directamente en líquidos calientes, agitando continuamente para evitar la formación de grumos. Es suficiente una temperatura a partir de los 40 ºC para disolver los hilos del colágeno; temperaturas elevadas pueden dañarlos disminuyendo el poder gelificante de la gelatina. Después que las largas moléculas de colágeno se disuelven, éstas son libres de fluctuar en el agua. Pero, todavía muestran una cierta afinidad y buscan todavía unirse entre ellas, si bien no en una triple hélice. Definida la temperatura como en la medida con que las moléculas se mueven, las altas temperaturas son demasiado violentas para permitir la justa unión entre ellas, hay que esperar que baje para que los choques sea menos violentos y permite el justo acercamiento para quedar ligadas formando una red tridimensional que aprisiona literalmente las moléculas de agua que tienen buena afinidad con el colágeno. Se forma el gel. Pasa lo mismo con la clara de huevo cuando calentada forma un gel que retiene el agua contenida en su interior. La transformación de la clara no es reversible porque las uniones son demasiado fuertes. La gelatina, al contrario forma uniones débiles que, aumentando la temperatura, puede ser destruida haciendo volver el sistema a la fase líquida. La temperatura de fusión de la gelatina es de unos 35 ºC y por eso la gelatina se derrite en la boca, a temperatura corpórea. Es una gran propiedad para nuestro paladar e ingesta. La gelatina debe enfriarse lentamente para formar un retículo resistente, y no bruscamente. Las sales y los ácidos disminuyen las propiedades gelificantes de la gelatina porque interfieren en la formación de unión entre proteínas. El agregado de leche, sacároslo o apoco alcohol, aumenta la fuerza del gel, Demasiado alcohol rinde la gelatina insoluble. La glucosa compite con la gelatina para ligarse al agua y puede llenar a una disminución de su eficacia o precipitarse.
Las enzimas que impiden la gelificación En las etiquetas de las confecciones de gelatina se lee una advertencia que no es posible prepararla con algunas frutas frescas como ananás, papayas, higos y kiwi, porque contienen enzimas llamadas proteolíticas o proteasa que rompen los hilos de la gelatina en muchos fragmentos, incapaces de crear una estructura tridimensional estable. Entonces para preparar gelatina con aquellos frutos hay que desactivar las enzimas contenidas en ellos, por ejemplo calentando su jugo o los mismos. La enzima viene desnaturada y se puede proceder a la gelificación.
Otras moléculas gelificantes También otras moléculas pueden entrampar agua formando un gel, por ejemplo la pectina contenida en las frutas o almidones como la fécula de papa o el almidón de maíz. Comúnmente son llamadas gelatinas pero tiene propiedades químicas y físicas distintas por ser carbohidratos y no proteínas. La propiedad de derretirse en la boca es propia de la gelatina, difícilmente sustituible con otros gelificantes. Recientemente a causa de algunas ‘vacas locas’ y para aquéllos que deben consumir comida Kosher o Halal y no pueden consumir gelatina a partir del cerdo se está retomando la idea de producir desde el pescado. En Uganda, Kenya, Tanzania, se produce el pez Pérsico del Nilo que se exporta solamente en filetes, quedando el desperdicio utilizable para producir gelatina. Se vuele otra vez a la cola de pescado o colapez…
http://www.gelatine.org/it.html http://bressanini-lescienze.blogautore.espresso.repubblica.it/2008/03/14/la-gelatina/ http://www.tandfonline.com/doi/abs/10.1081/FRI-120025483 http://es.wikipedia.org/wiki/Gelatina http://www.solopostres.com/ver-articulo.php?id=32 http://es.wikipedia.org/wiki/Almid%C3%B3n#Gelificaci.C3.B3n
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El
colágeno es la proteína estructural más común del reino animal. Está presente en
los huesos, tendones, cartilagíneos y tejidos conectivos. Es una proteína
fibrosa, pues los aminoácidos que la componen forman una larga cadena que no se
engloba sobre si misma como lo hacen otras proteínas llamadas globulares. Tres
de estas fibras se arrollan sobre si mismas para formar una estructura de triple
hélice. Se parece a la estructura de ADN donde dos cadenas de nucleídos forman
la estructura de doble hélice. En el colágeno tres cadenas de aminoácidos forman
una fibra de triple hélice. Más fibras se unen y más resistente es la
estructura, parecida a una cuerda. Son estas cuerdas que mantienen unidos
nuestros músculos y sus ligamentos a los huesos.